In order to reduce the bitterness of soy protein hydrolysates, chemical modification of lysine wich had amino group was investigated. Isolated soy protein (ISP) was treated with N-acetylimidazole that specifically acetylated lysine and tyrosine. To have effects of chemical modification only on lysine, O-acetyl tyrosine was deacetylated at pH 11. The lysine-acetylated ISP and control ISP were hydrolyzed by bromelain to the same degree of hydrolysis (10\%), then the bitterness of each protein hydrolysates was evaluated. Sensory analyses indicated that the bitterness of hydrolysates of lysine-acetylated ISP decreased in comparison with that of hydrolysates of control ISP. Surface hydrophobicity of hydrolysates of lysine-acetylated ISP increased, but they had fewer lysine residues at the C-terminal region than those of control ISP. Consequently, the acetylation of lysine decreased the bitterness of protein hydrolysates, which implied that the amino group of lysine played a role for the sensation of bitterness.
콩단백질 가수분해산물의 쓴맛을 줄이기 위하여 라이신 잔기를 엔아세틸이미다졸을 사용하여 아세틸화하였다. 또한 아세틸화된 타이로신의 화학적 변성을 제거하고자 pH 11의 알칼리 처리까지 거친 결과, 41.4 \% 의 라이신 잔기들이 변성되었다. 단백질가수분해 효소를 사용하여 가수분해정도 10 \% 가 될 때까지 가수분해한 후, 화학적 처리를 거치지 않은 대조군 콩단백질을 똑같은 정도로 자른 가수분해산물과 쓴맛을 비교하였다. 0.005 유의수준에서의 관능검사 결과는 라이신이 아세틸화된 콩단백질 가수분해산물의 쓴맛이 줄어든 것으로 나타났다. 쓴맛이 줄어든 원인을 알아내고자, 쓴맛과 비례하여 중요하다고 알려져 있는 표면소수성을 측정하였는데 쓴맛이 감소한 라이신 변성단백질 가수분해물의 소수성이 약간 높은 것으로 나타났다. 한편, 단백질가수분해물의 쓴맛과 C-terminal에 위치하는 아미노산 조성이 관계가 있다고 알려져 있어 c-terminal 아미노산 분석을 실시하였는데, 라이신이 변성된 단백 질의 가수분해산물의 c-terminal에는 대조단백질의 가수분해물에 비하여 라이신이 절반이하로 감소한 것으로 나타났다. 이러한 결과는 라이신과 같은 염기성 아미노산이 쓴맛을 인식하는 데 필요한 것임을 의미한다. 여러 연구자들에 의하면 소수성 아미노산의 소수기와 더불어 염기성 아미노산의 아미노기가 단백질의 효소가수분해 산물의 쓴맛 인지에 역할을 하는 것으로 보고된 바, 라이신 잔기의 아세틸화는 쓴맛 인식에 필요한 아미노기의 인위적인 변성을 통해서 역할을 하지 못하게 함으로써 쓴맛 감소 효과를 나타냈음을 알수 있다.
