Chromosomes are condensed form in all living organisms. In prokaryotes, three groups of chromosome condensin complexes have been identified, Smc/ScpAB, MukBEF and a related MksBEF. To date, the architecture of Smc/ScpAB, which is much more prevalent over the other two groups, has been partially known. Herein, I provide the architectural view of Smc/ScpAB by elucidating the structures of two subcomplexes, an archaeal SMC’s ATPase domain bound to the ScpA’s C-terminal winged-helix domain (C-WHD) and a C-WHD-truncated bacterial ScpA bound to ScpB. The intersubunit interactions in Smc/ScpAB are surprisingly different from those in MukBEF. In particular, both the N- and C-termini of ScpA interact with SMC, resulting in the ring-like holocomplex structures with asymmetrically linked SMCs by the ScpAB complex. The architecture of Smc/ScpAB is very different from that of MukBEF and therefore the action mechanism is unlikely to be similar in the two condensins. Preliminary data point that the hinge domain of SMC could be opened in the ATPase cycle.
염색체는 모든 생명체에서 응축된 형태로 존재한다. 원핵생물에서는 세개의 염색체 응축 단백질인 Condensin 복합체가 밝혀져 있다. 그 이름은 Smc/ScpAB와 MukBEF, MksBEF 이다. 최근까지 Smc/ScpAB의 구조중 일부분만이 밝혀져 있었다. 여기에서 나는 Archea의 Smc/ScpAB 복합체 중 SMC 의 head domain 과 ScpA 의 C-winged helix domain 의 구조와 Bacteria 의 ScpAB 의 구조를 풀었다. 이 두 개의 subcomplex 구조를 통하여 Smc/ScpAB 의 전체적인 구조를 모델링 할 수 있었다. Smc/ScpAB 의 구조는 기존에 밝혀졌던 MukBEF 의 구조와는 많이 다른 것을 알 수 있었다. 특히, ScpA의 N-말단과 C-말단이 각각 SMC 와 결합하면서 거대한 고리형태의 condensin 복합체를 형성한다. Smc/ScpAB 는 MukBEF 와는 상이하므로 그 것의 작용 기작 또한 다르다. 여러 정보들을 종합하면 SMC 의 hinge domain 이 ATPase cycle 에 의해 열릴 것으로 예상된다.
