During replication, if there is a lesion on DNA helix, the fork will be stalled. PCNA is monoubiquitinated and recruits the Y-family polymerases to the lesion. Herein, we investigated in the recruitment of REV1 and polymerase η to the error and interact with ubiquitinated PCNA. Other groups claimed that polymerase η contains two domains called ubiquitin zinc finger domain (UBZ) and PCNA interaction peptides box (PIP) which could bind to UbPCNA. Using NMR, we characterized the interaction of polymerase η C-terminus and ubiquitin and discovered a new ubiquitin binding box (UBB) that could bind to ubiquitin as well. Interestingly, the UBB and UBZ shared the same binding surface with ubiquitin. In addition, their function in TLS was confirmed by cell survival test. Finally, we also proposed that this binding pulls the ubiquitin closer to PCNA and make the complex more stable.
복제하는 동안 DNA 나선에 병변이 있으면 포크가 정지됩니다. PCNA는 단일 유비퀴틴 화되고 병변에 Y- 패밀리 폴리머 라제를 동원한다. 여기, 우리는 오류 REV1 및 중 합 효소 η 모집에서 조사 하 고 유비퀴틴 화 된 PCNA와 상호 작용. 다른 그룹은 중합 효소 η가 UbPCNA에 결합 할 수있는 유비퀴틴 징크 핑거 도메인 (UBZ) 및 PCNA 상호 작용 펩티드 박스 (PIP)라고하는 2 개의 도메인을 함유한다고 주장했다. NMR을 사용하여, 우리는 중합 효소 η C- 말단과 유비퀴틴의 상호 작용을 특성화하고 유비퀴틴에 결합 할 수있는 새로운 유비퀴틴 결합 상자 (UBB)를 발견했다. 흥미롭게도 UBB와 UBZ는 유비퀴틴과 동일한 결합 표면을 공유했습니다. 또한, TLS에서의 그들의 기능은 세포 생존 테스트에 의해 확인되었다. 마지막으로, 우리는이 결합이 유비퀴틴을 PCNA에 더 가깝게 끌어 당기고 복합체를 더욱 안정적으로 만들 것을 제안했다.
