IPMK is a versatile protein exhibiting catalytic and non-catalytic activities, acting as a signaling hub in the biological pathways. p62, also known as sequestosome-1, is a scaffold protein in signal transduction by interacting with critical signaling intermediates. In this study, I showed that IPMK and p62 physically interact each other. Deficiency of IPMK did not affect autophagy, a cellular degradation system in which p62 known to act as an adaptor. Interestingly, IPMK and p62 in cultured macrophages were dynamically recruited to each other in response to palmitate, which induces TLR4 signaling. Taken together, this study reveals the presence of IPMK-p62 interaction through a direct binding and suggests that this interaction of the two signaling proteins may have a significant role in signal transduction.
이노시톨 다인산 멀티키나아제는 이노시톨 인산 키나아제의 특성과 비효소적 작용기전을 모두 지닌 다기능 단백질로서, 생명 현상에서 중요한 신호조절인자로 보고되었다. 또한 p62/SQSTM1 유비퀴틴 결합 단백질은 신호전달 과정에서 중요한 매개체들과 상호 작용하는 자가포식조절 단백질이다. 본 연구에서는 이노시톨 다인산 멀티키나아제와 p62/SQSTM1 유비퀴틴 결합 단백질이 물리적으로 상호 작용하는 것을 밝혀내었다. 이노시톨 다인산 멀티키나아제는 p62/SQSTM1 유비퀴틴 결합 단백질이 중요하게 작용하는 세포의 자가소화작용에는 관여하지 않았다. 또한, 이노시톨 다인산 멀티키나아제와 p62/SQSTM1 유비퀴틴 결합 단백질은 톨유사수용체에 자극이 주어졌을 때 동적으로 결합하는 것을 생쥐의 대식세포에서 확인하였다. 본 연구에서는 이노시톨 다인산 멀티키나아제와 p62/SQSTM1 유비퀴틴 결합 단백질의 상호 작용을 확인하였으며, 이는 관련 신호전달과정에서 중요한 역할을 할 가능성을 시사한다.
