The effects in structural variations and relative stabilities of the hydration of Alanine dipeptide in the $C^{eq}_7$, $C^{ax}_7$, $C_5$, $\alpha_R$, and $P_{II}$ conformations were investigated by the method of SUMSL(Secant-type Unconstrained minimization Solver) energy Minimization technique with the empirical four-term potential energy function of the solute, and with the ST2 water model. We thought the hydration, imaginarily, as the discrete addition of water molecules to the solute. The binding sites of water molecules in the solute are selected from spherical interaction energy maps. As a function of the number of added water molecules, we traced the structural variations mainly in the (Φ,Ψ) torsion angle space, and calculated the total internal energies of each solute-waters systems to evaluate the relative probabilities between those five conformers. The results indicate that the conformers having no intramolecular hydrogen-bondings, such as $\alpha_R$, $C_5$, $P_{II}$, show larger structural variations than the conformers of $C^{ax}_7$, $C^{eq}_7$ which have intramolecular hydrogen-bondings. The torsion angle of Ψ fluctuated more than Φ for all the examined conformers. Probably this fact was caused by the presence of the repulsive interaction over the dihedral angle of $C_\beta^-C_\alpha^-C'_R-O_R$ in the solute. The energetically dominant conformation is shifted from $C^{eq}_7$ to $\alpha_R$ as the hydration is proceeded.
알라닌-다이펩티드의 $C^{eq}_7$, $C^{ax}_7$, $C_5$, $\alpha_R$, 그리고 $P_{II}$ 이형태체들에 대해 수화가 미치는 구조상의 변화와 상대적인 안정도에 미치는 영향을 SUMSL 에너지 최소화 방법과 용질의 경험적인 네가지 항으로 구성된 포텐샬 에너지 함수와 ST2 물모델을 이용하여 조사하였다. 우리는 수화를 용질에 대한 물분자들의 불연속적인 부가로 가상했다. 물분자가 용질에 붙는 위치는 구면 상호작용 에너지 지도에서 선택되었다. 부가된 물분자의 갯수의 함수로써 주로 (Φ,Ψ) 비틀림각 상에서의 구조변화를 추적했고, 다섯개의 이형태체들간의 상대적인 존재확률을 구하기 위한 각 용질-물 계의 총 내부에너지가 계산되었다. 결과적으로, $\alpha_R$, $C_5$, $P_{II}$ 와 같은 분자내 수소결합이 없는 이형태체들이 $C^{eq}_7$, $C^{ax}_7$ 와 같은 분자내 수소결합이 있는 것들보다 큰 구조변화를 보였고, 모든 조사된 이형태체들에 대해 비틀림각 Ψ가 Φ보다 더 많이 변동되었으며, 수화가 진행됨에 따라 에너지적으로 지배적인 형태는 $C^{eq}_7$에서 $\alpha_R$로 바뀌어 갔다.
