Amphipathic helices have been regarded as the basic lipid-associating domains of micellar complex formation. Apomyoglobin has still 27% α-helix at pH 4, and most of these helices are amphipathic. As the model system, the interaction between apomyoglobin and dimyristoylphosphatidylcholine (DMPC) is studied. At pH 4 and low lipid/protein molar ratio, the size decrease of DMPC vesicle is identified by light-scattering and Sepharose CL-4B column chromatography. The shape of vesicle-protein complex is observed to be changed from sphere to cigar form by electron-microscopic study. From the quenching test of tryptophan, it seems that N-terminal region of apomyoglobin is hydrophobically participated.
양친성 나선구조는 지방과 상호작용하여 micellar complex 를 형성하는데 주요한 역할을 한다고 여겨져왔다. Apomyoglobin 은 pH 4에서도 아직 27% 의 알파-나선구조를 함유하고있으며, 이 나선구조의 대부분이 양친성을 갖는다. 따라서, 이apomyoglobin 과 지방 사이의 상호작용을 모델계로써 연구하였다. pH 4 와 낮은 단백질/지방 몰비율에서 막소포의 크기가 감소했으며, 이것은 빛 산란과 막여과 크로마토그래피에 의해 확인했다. 막소포-단백질 복합체의 형태가 전자현미경에 의해 구의 형태에서 길죽한 형태로 전환되어 졌음을 관찰했다. 또한, 트립토판기의 소광 시험으로부터 apomyoglobin 의 아미노-말단 부위가 지방에 소수적으로 상호작용함을 확인했다.
