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Structure prediction of homo-oligomer complex of angulin proteins, LSR, ILDR1, and ILDR2, at tricellular tight junction = Angulin protein 그룹이 세 세포 교차점에서 이루는 복합 구조에 대한 예측
서명 / 저자 Structure prediction of homo-oligomer complex of angulin proteins, LSR, ILDR1, and ILDR2, at tricellular tight junction = Angulin protein 그룹이 세 세포 교차점에서 이루는 복합 구조에 대한 예측 / Kyoung Yeul Lee.
저자명 Lee, Kyoung Yeul ; 이경열
발행사항 [대전 : 한국과학기술원, 2014].
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초록정보

Angulin proteins (LSR, ILDR1, ILDR2) are transmembrane proteins which contribute to form tight junctions at epithelial tricellular junctions. This mechanism is known to play a key role in controlling macromolecule flux across cell layers by blocking tricellular tube. Despite its great importance, however, little has been known about how angulin protein can be localized specifically at tricellular cell corners. Based on various known experimental data so far, we hypothesize that ig-like domain, which is extracellular region of angulin protein, plays a key role in localization and propose homo-trimeric structure of ig-like domains. For this purpose, we first predict the structure of ig-like domain of each angulin protein by comparative modeling method. We then apply symmetric monomer docking method to construct various forms of trimer model candidates. Lastly, filtering and scoring to assess those candidate models are applied so that we can propose a few plausible structural models for the trimer of angulin proteins.

Angulin protein 그룹(LSR, ILDR1, ILDR2)은 막 간 단백질로서, 상피 세포의 세 세포 교차점에 위치하며 tight junction을 형성하는데 기여한다. 이와 같은 기작은 세 세포 교차점을 막아 상피 세포의 층 간 물질 이동 조절에 중요한 역할을 하는 것으로 알려져 있으나, angulin protein이 어떻게 세 세포 교차점에 특이적으로 위치하는지 그 원리에 대해서 많은 연구가 필요한 상황이다. 이 논문에서 우리는 그 원리에 대해 angulin protein의 세포 밖 영역인 ig-like domain의 기능이 주요하다고 보았고, 이들의 세 세포 교차점에서의 삼합체 구성을 가설로서 제시한다. 이를 위해 각 angulin protein의 ig-like domain에 대해 비교 모델링 기법을 적용해 단위체 구조를 예측하였고, 대칭 단위체 도킹 기법을 사용해 여러 형태의 삼합체 구조를 예측했다. 이 중 비교적 적합한 모델을 찾기 위해 다양한 필터링과 스코어링을 적용했고, 가능성 있는 몇 가지 예상 삼합체 구조를 제시하였다. Angulin protein은 막 간 단백질이므로 이들의 C-terminal이 향하는 방향을 통해 물리적으로 membrane이 형성될 수 있는 삼합체 구조만을 선별하였다. 이렇게 선별된 구조들에 대하여 기본적으로 interface score와 coevolution score를 산출하였고, 이 점수를 바탕으로 구조들을 평가하였다. 한편, clustering을 통해 비슷한 형태의 구조들을 묶어서 파악하였는데, 이 때 각각의 cluster를 평가하기 위한 점수로서 통계학의 t-value의 개념을 차용한 t-score를 정의하였다. 삼합체 구조는 그 크기를 radius로 나타내었는데, 세 세포 교차점의 크기에 따라 삼합체 구조의 크기가 제한될 간으성이 높으므로 각 radius마다 가장 우수한 형태의 삼합체를 t-score를 통해 찾아내었고, 이 가운데 RMSD similarity test 등을 통해 파악한 가능성이 높다고 판단되는 radius에 대한 구조들을 모델로서 제시하였다.

서지기타정보

서지기타정보
청구기호 {MBIS 14022
형태사항 vii, 57 p. : 삽도 ; 30 cm
언어 영어
일반주기 저자명의 한글표기 : 이경열
지도교수의 영문표기 : Dongsup Kim
지도교수의 한글표기 : 김동섭
학위논문 학위논문(석사) - 한국과학기술원 : 바이오및뇌공학과,
서지주기 References : p. 54-55
주제 protein structure prediction
comparative modeling
monomer docking
transmembrane protein
단백질 구조 예측
비교 모델링
단위체 도킹
막 간 단백질
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