Acetylcholinesterase (EC 3.1.1.7. AChE) hydrolyzes acetylcholine from the nerve terminal. It has been suggested that native acetylcholinesterase is associated with the basal lamina (basement membrane) that runs through the synaptic cleft.
Three native forms of acetylcholinesterase with sedimentation coefficients of 9S(A form), 14.2S(C form) and 18.4S(D form) are persent in the electric organ of eel Electrophorus electricus. Acetylcholinesterase from Torpedo marmorata also exhibits three molecular forms with sedimentation coefficients of 7.9S, 13.4S and 17.4S. These forms were assumed to be homologous to the A, C and D Electrophorus electricus forms.
In the present study, 9-(5-carboxypentylamino)-acridine was synthesized and used as a ligand for affinity
아세틸콜린에스 터레이즈 (EC 3.1.1.7) 는 신경 말단에서 분비 되는 아세틸콜린을 가수분해 하는 효소로서 synaptic cleft 에 있는 basal lamina 에 결합되어 있는 것으로 알려져 있다.
$\underline{Electrophorus} \underline{electricus}$ 의 전기 기관에는 침강 계수가 9S, 14.2S, 18.4S 인 세가지의 아세틸콜린에스터레이즈가 있고, $\underline{Torpedo} \underline{marmorata}$ 는 침강계수 가 7.9S, 13.4S, 17.4S 인 아세틸콜린에스 터레이즈를 갖고 있다.
본 연구에서는 $\underline{Torpedo} \underline{japonica}$의 전기 기관에서 아세틸콜린에스터레이즈를 친화성 크로마토그래피로 정제하기 위해서 9-(5-carboxypentylamino)-acridine 을 합성 하였다. 정제한 아세틸콜린에스터레이즈를 sucrose-gradient sedimentation을 한 결과 효소의 활성을 나타내는 세 peak 로 분리 되었다. 두 peak 는 catalase (11.4S) 보다 빠르게 침강 되었으며 한 peak 는 catalase 보다 느리게 침강 되었다. 각 peak 의 침강 계수를 정확하게 결정하지 못하였는데, 세 peak 들은 $\underline{Torpedo} \underline{marmorata}$의 7.9S, 13.4S, 17.4S 에 해당하는 것으로 생각된다.
