The conformational analysis of dinucleotide dGpdCp and tetrapeptide β-alanine to the complex has been carried out using an empirical potential function, varying all the independent degrees of freedom of the DNA and protein backbones.
To understand the factors involved in the change of one conformation to another, the configurational entropies of the conformer and water molecules bound to it have been estimated by using a potential surface analysis method. The total free energy changes for each conformational transition between dinucleotide, tetrapeptide, and their complex at room temperature were calculated and compared with each other.
The free energy change of the free DNA and β-alanine to the free complex is -70.0 kcal/mole, in which the interaction energy change is -49.5 kcal/mole and the entropy change is 68.9 e.u.. Through the hydration, there have been large changes of free energies: -664.0 kcal/mole for DNA, -72.0 kcal/mole for β-alanine, and -682.3 kcal/mole for the complex. The entropy changes corresponding to them are -28.1, -48.3, and -178.5 e.u., respectively. The free energy change of the hydrated DNA and β-alanine to the hydrated complex is -16.2 kcal/mole, in which the energy change is -26.1 kcal/mole and the entropy change is -33.2 e.u..
It is found from analyzing the interaction energies that the entropy change is mainly caused by the conformational entropy change of DNA and protein through the complex formation and that the major contribution to the total interaction energy is ascribed to the hydrogen bond between the conformer and water molecules bound to it. Whereas the hydration including counterions and bound water molecules is proved to paly an important role in determining the conformational stability of DNA, protein, and their complex.
모든 독립적인 주축 각들을 변화시키면서, 핵산(dGpdCp)과 단백질 (β-alanine)의 복합체에 대한 구조적 해석이 실험적인 에너지 함수를 사용하여 수행되었다. 분자 구조의 변화에 따른 요소를 이해하기 위해서, 생체 분자와 그 주위에 결합된 물분자들의 배열 엔트로피를 에너지 표면 해석 방법에 의하여 구하였다. 실온에서의 핵산, 단백질 및 그 복합체 사이의 구조적 변화에 따른 총 자유에너지를 구하여 서로 비교하였다.
수화되지 않은 핵산과 단백질이 수화되지 않은 복합체를 이룰 때의 자유에너지 변화는 -70.0 kcal/mole인데, 그 때의 상호작용 에너지는 -49.5 kcal/mole이고 엔트로피 변화는 68.9 e.u.이다. 핵산과 단백질의 복합체에 대한 수화에 의한 자유에너지 변화는 핵산, 단백질 및 그 복합체에 대하여 각각 -664.0, -72.0 그리고 -682.3 kcal/mole 이고, 그것들에 대한 엔트로피 변화는 -28.1, -48.3 그리고 -178.5 e.u.이다. 그리고 수화된 핵산과 단백질이 수화된 복합체를 이룰 때의 자유에너지 변화는 -16.2 kcal/mole인데, 그 때의 에너지 변화는 -26.1 kcal/mole이고 엔트로피 변화는 -33.2 e.u.이다.
복합체를 형성할 때의 상호작용 에너지의 분석으로부터, 엔트로피의 변화는 주로 핵산과 단백질의 구조 변화에 기인되고, 에너지의 변화는 생체 분자와 그 주위의 물분자 사이의 상호작용에 기인됨을 알았다.
