Picosecond time-resolved structural study of PYP has revealed the motion of early intermediates during signal transduction. The high resolution and quality of the extensively-averaged time-resolved crystallographic data allows us to assign the structural change of chromophore and related residues at picosecond regime. Although the previous studies observed structural changes from nanosecond to second and proposed the chromophore isomerization pathway from nanosecond intermediate ($I_cp$) to pR and pB states which contained `volume-conserving' rotation, this is the first time to clearly visualize sub-nanosecond structural changes of chromophore and to allow us to propose a novel isomerization mechanism containing both HT process and bicycle pedal model. To confirm this scheme unambiguously, further analysis is required.
시간 분해 엑스레이 라우에 결정학은 최근의 3세대 가속기의 발전과 더불어 각광을 받고 있는 분야이다. 극히 짧은 시간 동안의 비교적 큰 분자량을 가지는 분자의 구조 변화를 원자 수준으로 제공할 수 있기 때문이다. 시간분해 엑스레이 라우에 결정학을 이용하여 광반응 황단백질의 피코초 영역에서의 구조변화를 살펴보았다. 이전 연구에서는 나노초 영역까지의 구조 변화만을 보았으므로 피코초 영역에서 원자 수준의 구조 변화를 살펴본 것은 이번 연구가 처음이다. 나노초 이후의 구조 변화는 이전 연구와 일치함을 볼 수 있었지만 피코초 영역에서의 구조 변화는 이전 나노초 영역 연구에 의해 제시되었던 메커니즘과 다른 방향을 제시하였다. 피코초 영역에서의 광반응 황단백질의 주된 구조변화는 발색단의 이성체화 (isomerization) 반응인데 피코초 영역에서의 구조변화를 통해 이전 메커니즘인 bicycle pedal model이 아닌 hula twist model의 가능성을 볼 수 있었다.
