DnaJ family proteins constitute a group of proteins with chaperone function which contain the evolutionarily conserved J domain motif. In this study, a novel cDNA encoding a J Domain Protein (JDP) was investigated from Drosophila melanogaster. Sequence analysis of Drosophila J Domain Protein (dJDP) cDNA with the full coding region revealed that the predicted protein product contains a conserved J domain, but is devoid of additional characteristic structures of DnaJ family proteins, such as G domain or Central Repeat Region (CRR domain). Genomic DNA sequence analysis showed that the dJDP gene consists of five exons, three of which comprise a conserved J domain.
To examine the possible phylogenetic conservation of JDPs in mammals, amino acid sequence similarity search against Expressed Sequence Tag (EST) databases was carried out. Then, full contigs of mouse and human cDNA sequences were constructed. A multiple sequence alignment of JDP orthologs demonstrated that dJDP, human JDP (hJDP), and mouse JDP (mJDP) share considerable homology over the entire protein regions. Comparison of the exonic organization of dJDP with ESTs of differentially spliced hJDP and mJDP transcripts suggested that positions of at least two introns are conserved between insects and mammals.
초파리로부터 한국산 갈색 거저리의 항진균 단백질 Tenecin 3의 유사 단백질을 찾기 위한 연구를 수행하던 중 J 구조역 단백질(dJDP)을 암호화하는 새로운 유전자를 발견하였다. 이 연구에서는 초파리의 J 구조역 단백질을 암호화하는 cDNA의 염기 서열과 해당 유전자를 클로닝 하여 그 구조를 분석하였다. 초파리 J 구조역 단백질은 N-말단에 대장균 열 충격 단백질 보조 인자인 DnaJ의 유사 단백질 군이 공통적으로 갖는 J 구조역을 포함하지만 그 외의 다른 DnaJ 유사 단백질군 특이적 구조는 없는 새로운 단백질임이 밝혀졌다. dJDP 유전자는 다섯 개의 엑손으로 구성되어 있으며 이중 5' 말단의 엑손 1을 제외한 나머지 엑손들이 단백질을 암호화한다. 그 중 5' 쪽의 3개 엑손이 J 구조역의 정보에 해당하며 이들은 다양한 개체 사이에서 매우 유사한 양상을 보인다. dJDP가 포유류에서 계통 발생적 보존 양상을 보일 가능성을 조사하기 위해 발현 서열 표지 데이터베이스에 대해 dJDP 아미노산 서열의 유사성을 비교하여 생쥐와 사람의 J 구조역 단백질(mJDP와 hJDP)을 밝혀 내었다. 이들 사이의 아미노산 서열의 매우 높은 유사성과 발현 서열 표지 데이터베이스의 자료를 근거로 J 구조역 단백질들이 계통 발생 과정에서 상당히 보존되었음을 알 수 있었다. 또한, mJDP의 경우 생쥐의 모든 조직에서 발현되는 것으로 확인되었다. 이상의 결과들로부터 J 구조역 단백질이 다양한 생물체에서 필수적인 기능을 담당할 것으로 추정된다.