Metal peptide networks have received a lot of attention as one of the metal-organic coordinated architectures due to their distinctive and complicated structure as well as their applicability in various fields. In this thesis, we studied the foldamers with β, ββ, and βαβ modules (β = ACPC, α =Aib) containing methionine residues to create new MPNs. Met-foldamers adopted different secondary structures like sheet or helix depending on sequence. These series of foldamers revealed various MPNs. In addition, we confirmed that channel morphology can be regulated by replacing channel-oriented residues with α amino acids in the peptides of the channel-forming MPNs. Also, the α amino acid site, which acts as a metal binding site, was changed to glutamic acid, and studied whether the glutamic acid could expand to other analogs. We successfully transformed glutamic acid into a hydroxamic acid moiety and acridine ester moiety, and some of them revealed the possibility of metal coordinating ability in Ca (II) and Pd (II), respectively. This study will be a good example of how we can design and synthesize new MPNs and further, will expand the MPNs library.
금속 펩타이드 네트워크는 독특하고 복잡한 구조와 다양한 분야에서의 적용 가능성으로 인해 금속-유기 배위결합 아키텍처 중 하나로 많은 관심을 받았습니다. 본 논문에서는 새로운 금속 펩타이드 네트워크를 만들기 위해 메싸이오닌 잔기를 포함하는 베타, 베타베타, 베타알파베타 모듈(베타= ACPC, 알파= Aib)로 이루어진 폴대머에 대해 연구했습니다. 메싸이오닌 폴대머들은 시퀀스에 따라서 시트 또는 나선과 같은 다른 2차 구조를 채택했습니다. 이러한 일련의 폴대머는 다양한 금속 펩타이드 네트워크를 보여주었습니다. 더하여, 채널을 형성하는 금속 펩타이드 네트워크에서 채널에 향하는 6번째 자리를 다른 알파 아미노산으로 치환함으로써 채널 형태를 조절할 수 있음을 확인했습니다. 또한, 금속 결합 부위 역할을 하는 알파 아미노산 부위를 글루탐산으로 변경하고 이 글루탐산이 다른 유사체로 확장될 수 있는지도 연구했습니다. 글루탐산을 하이드록사믹 모이티와 아크리딘 에스테르 모이티로 성공적으로 변형시켰으며, 그 중 일부는 각각 칼슘 2가와 팔라듐 2가에서 금속 배위 능력 가능성을 보여주었습니다. 이 연구는 새로운 금속 펩타이드 네트워크를 디자인하고 합성하는 좋은 예시가 될 것이며, 나아가, 금속 펩타이드 네트워크의 라이브러리를 확장시킬 수 있을 것입니다.
