Transient grating (TG) spectroscopy focuses on not only the interaction of light and sample, other spectroscopy techniques usually detect, but also the thermodynamic data of sample in solution state. In this thesis, we study the photoreaction of photo-reactive proteins via TG technique. Photoreaction of proteins tends to show change of optical characteristics with conformational changes, and this conformational information is crucial for utilizing the photoreactions. Photo-reactive yellow protein (PYP), the representative photo-reactive protein, has been used in many studies because of its relatively simple structure and clear photo-cycle, and we also study the conformational change of PYP during the photoreaction. In particular, the characteristics of TG spectroscopy are utilized to determine how the photoreaction of PYP depends on the concentration of salt in the aqueous state.
순간격자분광법은 빛과 대상 시료의 상호작용뿐 아니라 용액상의 시료를 관측하여 해당 환경에서 받는 영향을 열역학적으로 분석할 수 있다는 특징을 가지고 있다. 본 학위논문에서는 해당 순간격자분광법을 활용하여 광반응 단백질의 반응을 관측하고자 하였다. 광반응 단백질의 광주기는 광학적 특성의 변화와 함께 구조적인 변화를 수반하게 되는데, 이러한 구조변화에 대한 정보는 광반응 단백질의 활용에 있어서 핵심적인 부분이다. 대표적인 광반응 단백질인 PYP는 그
구조가 상대적으로 간단하고 광주기가 명확하여 많은 연구에서 활용되어 온 바, 본문에서도 PYP의 광주기 과정에서 나타나는 구조적변화를 확인하고자 한다. 특히 순간격자분광법의 특성을 활용하여 수용액 상태에서 PYP의 광반응이 염의 농도에 따라 어떻게 달라지는지 확인하고자 한다.
