Calmodulin is a regulatory protein involved in avariety of cellular calcium-dependent signaling paths. To veryfy the effects of calcium ion(Ca$^{2+}$)binding to calmodulins, we have carried out molecular dynamics simulations at 298 K and energy minimizations for Ca$^{2+}$-bound and Ca$^{2+}$-free calmodulins. In our work, we have confirmed that the conformational transition between Ca$^{2+}$-bound and Ca$^{2+}$-free states occurs more rapidly in the N-terminal half than in the C-trmainal half. We have also shown that Ca$^{2+}$ binding to calmodulin induces the exposure of hydrophobic clefts, which enables interaction with a wide variety of enzymes, whereas the hydrophobic clefts in Ca$^{2+}$ calmodulin are packed around the central helix. Because of this packing, the binding affinity of Ca$^{2+}$-free calmodulin with various agents is reduced compared to that of Ca$^{2+}$-bound calmodulin. The packing of Ca$^{2+}$-free calmodulin is mainly achieved by helices II and III of the N-terminal half and helices V and VI of the C-terminal half. The three-dimensional structure of the carboxyl-terminal region of the human ras oncogenic protein(called p21) has been determined using HDMC(High Directional Monte Carlo) combined with MD(Molecular Dynamics) simulation. It has been well-documented that the carboxyl-terminal region of p21 is very flexible and can play an important role in transmitting a signal from the membrane attach domain. Before a several years ago, a truncated p21 containing residues 1-171-i.e, without the carboxyl terminal end- was analyzed using X-ray crystallography by Sung-Hou Kim. As based on this X-ray structure, we have carried out the theoretical calculation for 25 residues, which are corresponding to 165-189 residues of intact p21, of C-terminal end of human C-Ha-ras protein. In this calculation, the main-chain atoms of 165-169 residues have been fixed to X-ray structure, the remainder region has been allowed to move during the conformational analysis. We confirm that the revised HDMC can easily wander the local minima in the polypeptide chains. Also, our study suggests that C-terminal end of human C-Ha-ras p21 protein has structures in the forms of an $\alpha$-helix for 165-172 and of a loop for 173-180, and of an $\alpha$-helix for 181-187 regions as like as the helical hairpin
칼모둘린은 칼슘이 관련된 다양한 생체내 신호전달 체계에 관련되어 신호 전달을 제어하는 단백질이다. 칼모둘린에 칼슘의 결합에 대한 영향을 조사하기 위하여 칼슘 이온이 결합된 칼모둘린 과 결합되지 않는 칼모둘린에 대하여 상온 $298\,^\circ\!K$ 에서 분자 동력학적인 모의실험을 수행하였다. 이 연구를 통해서 확인한 사실은 구조적으로 칼모둘린의 N-terminal과 C-terminal half가 상당히 유사하지만 칼슘의 제거로 인한 구조의 변화가 N-terminal half 가 C-terminal half 보다 상당히 빨리 일어난다는 것을 확인하였고 칼슘이 칼모둘린에 결합하면 여러 효소들과 결합하는 칼모둘린의 활성 장소가 노출된다는 것을 확인하였다. 칼슘이 결합되지 않은 칼모둘린은 이 활성 장소가 노출되지 않고 묻혀 버리는데 이 활성 장소를 묻히게 하는 결정적인 역할을 하는 부분을 분자 동력학적인 모의실험을 통해 N-terminal half에서는 helix II와 helix III 그리고 C-terminal half 에서는 helix V와 helix VI임을 알수있었다. 따라서 이부분이 신호전달에 중요한 역할을 한다는 것을 알수있었다. 또한 다른 연구로서 신호전달 체계에 중요한 역할을 하면서 암 유도와 관련된 human-C-Ha-ras oncogenic protein 의 구조를 고방향성 몬테카를로 방법과 분자 동력학적인 방법을 함께 사용하여 결정하였다. 이 단백질의 구조는 세포막과 이 단백질이 붙는 C-terminal end 를 제외한 부분은 X-Ray crystallography 연구를 통해 알려졌다. X-Ray 연구 에서 구할수 없는 부분을 이론적인 방법을 사용하여 구하였고 그부분의 구조가 helix-loop-helix구조를 가지는 것으로 예측되었다. 이 예측된 구조는 손상되지 않은 완전한 human-C-Ha-ras oncogenic protein의 구조의 한 형태로 제시 되었다.
