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Regulation of Hsp31 chaperone activity by metal-induced structural change = 금속으로 유도되는 구조적 변화에 의한 Hsp31 샤페론 활성의 조절
서명 / 저자 Regulation of Hsp31 chaperone activity by metal-induced structural change = 금속으로 유도되는 구조적 변화에 의한 Hsp31 샤페론 활성의 조절 / Jihong Kim.
저자명 Kim, Jihong ; 김지홍
발행사항 [대전 : 한국과학기술원, 2017].
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Hsp31 protein belongs to the DJ-1/ThiJ/PfpI superfamily, and increases the survival of Escherichia coli in stressful conditions. It was initially reported as a holding chaperone, and its glyoxalase III activity has recently been characterized. Although Hsp31 becomes a high molecular weight form at $60 ^\circ C$ ($HMW_{Heat}$) that has an enhanced chaperone activity compared to the native dimer, the HMWHeat doesn’t seem to have a biological relevance due to the high temperature. Here, we reported a novel mechanism by which the $Zn^{+2}$ -mediated high molecular weight form ($HMW_{Znic}$) of Hsp31 occurred at $50 ^\circ C$ and acquired an increased chaperone activity. Moreover, the $HMW_{Znic}$ was reversible to the native dimer by EDTA-incubation. The analyses of the chromatographic intermediate between the native dimer and the HMWZnic, which was stabilized by the $Ni^{+2}$ incorporation, revealed that the unfolding of the N-terminal long loop and the C-terminal $\alpha$ -helix led to the exposure of the hydrophobic interior. The $H_2O_2$ -treatment accelerated the $HM_{Znic}$ formation of Hsp31, and the C185E mutant mimicking the Cys oxidation was able to form the $HMW_{Znic}$ even at $45 ^\circ C$. Two distinct characteristics of the $HMW_{Znic}$ formation (the reversibility and the need for a low $Zn^{+2}$ concentration) shed a clue on the regulatory mechanism of Hsp31 via the structural change for the glyoxalase III and chaperone activities.

Hsp31 단백질은 DJ-1 수퍼 패밀리에 속하며 스트레스 조건에서 대장균의 생존율을 증가시킨다. Hsp31은 샤페론으로 처음 보고되었으며, 최근 글리옥살라제 III 활성이 확인되었다. Hsp31은 60도의 온도에서 고분자형태를 형성하여 샤페론 활성이 향상되지만, 60도는 생물학적 의미를 부여하기엔 너무 높았다. 이 연구에서는 아연으로 매개되는 Hsp31의 새로운 고분자형태가 50도에서 생성되며 샤페론 활성이 증가되는 새로운 매커니즘을 보고하였다. 상기 형태는 EDTA를 가하면 이량체 형태로 돌아오는 가역성을 가진다. Hsp31에 니켈이 결합하면 크로마토그래피 상에서 이량체와 고분자형태 사이에 나타나는 크로마토그래피 중간체를 형성하는데, 이 형태에서는 단백질의 N말단과 C말단이 펼쳐져서 내부의 소수성 부위가 크게 노출된다. 과산화수소수 처리를 할 경우 Hsp31의 고분자형태 형성이 증가되었고, 시스테인의 산화된 형태를 모방하는 돌연변이에서는 45도에서도 고분자형태를 형성 할 수 있었다. 고분자형태 형성 과정은 낮은 아연 농도의 필요성과 가역성이라는 두 가지 특성을 가지고 있는데, 이는 구조적 변화로 조절되는 글리옥살라제 III 활성과 샤페론 활성 사이의 조절 메커니즘에 대한 실마리를 제시한다.

서지기타정보

서지기타정보
청구기호 {DBS 17003
형태사항 iii, 55 p. : 삽도 ; 30 cm
언어 영어
일반주기 저자명의 한글표기 : 김지홍
지도교수의 영문표기 : Chankyu Park
지도교수의 한글표기 : 박찬규
수록잡지명 : "Stereospecific mechanism of DJ-1 glyoxalases inferred from their hemithioacetal-containing crystal structures". The FEBS Journal, v.281.no.24, pp.5447-5462(2014)
학위논문 학위논문(박사) - 한국과학기술원 : 생명과학과,
서지주기 References : p. 52-53
주제 Hsp31
high molecular weight
chaperone
zinc
oligomerization
Hsp31
고분자형태
샤페론
아연
올리고머화
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