Many of preprotein containing signal sequence are known to be translocated posttranslationally across membrane. Precursor ribose binding protein from E. coli SP114 was purified and posttranslational translocation of pRBP into inverted E. coli plasma membrane vesicles was studied. Intact pRBP was not translocated across INV possibly because pRBP was not in a translocation-competent conformation. When pRBP dissolved in 8 M-urea solution was diluted into translocation mixture containing INV plus either ATP or NADH, posttranslational translocation across inner membrane vesicle was observed.
SIGNAL SEQUENCE을 가진 많은 전단백질들은 전이후 막을 통과 할 수 있는 것으로 알려져있다. 대장균 SP114 로 부터 전-리보스결합 단백질을 분리 하였으며 전-리보스결합 단백질을 이용하여 전이후 막 통과를 수행 하였다. 순수 분리된 전-리보스결합 단백질은 막 통과에 적합한 CONFORMATION을 유지하지 못하여 역상막(inverted membrane vesicle)을 통과 하지 않았다. 막 통과에 적합한 CONFORMATION을 유지하기 위해 전-리보스결합 단백질을 8 M UREA에 녹였다. 8 M UREA에 녹은 단백질은 수송혼합체에 희석하였으며 이때 전단백질의 막통과가 일어났다. 이러한 결과들로 부터 생체내에선 단백질 수송에 적합한 CONFORMATION을 유지하기 위해 SOLUBLE FACTOR가 요구되어 질 것으로 추측된다.
