Purothionin was isolated from wheat and its binding behavior to crude PC/CL (4:1) vesicles was studied. This protein was found to bind to the vesicles at pH 4,5 as well as at pH 7. Its was found that the vesicle became permeable to carboxyfluorescein and terbium, entrapped within the vesicles, only when the purothionin is added to the system. Since, no fusion of the vesicles was observed under the condition, it appears that the binding of the purothionin to the vesicles is followed by the channel formation in the bilayer through which carboxyfluorescein and terbium leak rapidly.
Channel 형성이 많은 생물계에서 독성 효과에 관여한다는 사실을 보기 위해 purothionin 과 vesicle간의 상호 작용을 연구하였다. Purothionin 은 pH 4 에서 뿐만 아니라 pH 7 에서도 결합되었다. 이러한 결합은 높은 이온 강도하 에서도 일부 유지되었으며 이는 이 결합에 소수성 작용이 관여함을 나타낸다.
막내에 들어 있는 carboxyfluorescein과 Tb는 purothionin 의 존재하에서만 상당히 외부로 빠져 나오는 것을 관찰하였으며 동일한 조건하 에서 fusion 이 일어나지 않는 것으로 보아 이러한 leakage 는 membrane 내에서 channel 을 형성 하므로서 일어나리라고 생각된다.
