To understand the important role of Y-base adjacent to the anticodon stabilizing codon-anticodon interaction, a study has been undertaken for the model compound involving the interaction between Y-base and anticodon as well as the participation of water molecules by calculating the conformational free energy using an empirical potential function.
We restrict our analysis to sites directly associated with Y-base by varying only the backbone torsion angles of Y-base. The hydration and $Mg^{+2}$ binding effects on the conformational stability of Y-base are calculated and discussed.
The nonhydrated Y-base is proved to be less stable than the hydrated one. The free energy change due to the hydration of Y-base amounts to -119.5 kcal/mole, in which the conformational energy change is -142.4 kcal/mole and the configurational entropy change is -76.9 e.u.. Contributions of the water molecules bound to Y-base and $Mg^{+2}$ are the major factors in the total interaction energy of Y-base.
효모 페닐알라닌 전달리보핵산(Yeast Phenylalanine+RNA)이 유전정보를 전달할 때 anticodon에 인접해 있는 Y염기는 매우 중요한 역할을 하는 데, 수화될 때와 Mg양이온이 결합할 때 구조의 변화를 경험적인 포텐셜 에너지 함수들(empirical potential energy function)을 사용해서 이론적으로 살펴보았다.
Y염기는 수화되었을 때 더 안정하며, Mg양이온은 물을 통해서 간접적으로 안정화에 기여하며, 엔트로피가 감소하는 것으로부터 Y염기가 수화됨으로 해서 anticodon loop 속에서 움직임이 감소됨을 알 수 있다.
우리는 계산을 Y염기와 직접 연관되는 곳에만 한정했음으로 생명체 내에 있는 전달리보핵산의 Y염기의 작용을 설명하는 데는 한계가 있지만 상호작용 에너지의 분석으로 부터 Y염기에 직접 결합해 있는 물 분자가 안정화에 가장 크게 기여함을 알았다.
