RBP (ribose-binding protein) is a periplasmic protein responsible for ribose chemotaxis and ribose transport in E.coli. It is synthesized as a precursor form, exported into the periplasm and processed into mature form.
Physical properties of precursor RBP and mature RBP were compared in this study. Tryptic digestion and molecular weight analysis of digested fragment showed that precursor RBP has a conformation which is resistant to proteolytic enzyme except for the signal sequence. CD spectra and ANS-binding properties showed that precursor RBP has a conformation very similar to that of mature RBP with no exposed hydrophobic region. Signal sequence in precursor RBP appears to contribute to the more efficient binding of precursor RBP to membrane vesicles than mature RBP. It seems that electrostatic and hydrophobic interaction of signal sequence with membrane lipid is important in the export pathway.
리보스 결합단백질은 대장균의 세포막간 공간에 존재하여, 리보스에 대한 주화성과 리보스의 세포내로의 수송에 관여한다. 이 단백질은 세포질에서 전구체로서 합성되어, 세포막간 공간으로 분비되면서 신호배열이 잘려나가 숙성체의 형태로 된다.
이 논문에서는 리보스 결합단백질 전구체와 숙성체의 물리적 특성들을 비교 고찰하였다. 먼저, 단백질 분해 효소인 트립신을 처리하여 잘려나간 절편의 분자량을 분석함으로써, 전구체 리보스 결합단백질은 신호배열만을 제외하고는 단백질 분해 효소에 대한 저항성을 갖는 것을 밝혔다. Circular dichroism 등의 실험에 의하면 전구체는 숙성체와 매우 유사한 구조(conformation)를 갖고 있을 것으로 추측된다. 그리고, 전구체에서 밖으로 노출되어 존재하는 신호배열은 전구체가 숙성체보다 훨씬 효율적으로 인공막에 결합할 수 있도록 크게 기여하였다. 이러한 신호배열과 막 지질간의 상호작용은 단백질 분비 과정에서 중요할 것으로 생각된다.
