7S-globulin was purified by using ion-exchange chromatography (DEAE-Sephadex A-50) and affinity chromatography (Con-A Sepharose 4B) from defatted soy flour to study the function of its glycosidic residues. The glycosidic residue was removed by trifluoromethane sulfonic acid treatment without protein denaturation. The properties of deglycosylated derivative were examined and compared with the native one. The heat stability of deglycosylated derivative was decreased and the solbility behavior as a function of pH was changed. The effect of NaCl concentration on solubility was varied. Also the viscosity and digestibility against α -Chymotrypsin was changed.
대두의 저장단백질인 7S 단백질 (conglycinin)의 당잔기의 기능을 연구하기위해 이온교환수지 크로마토그래피와 친화성 크로마토그래피를 이용하여 7S 단백질을 탈지 대두분에서 분리하였다. 당잔기는 trifluoromethane sulfonic acid를 이용하여 제거하였고, 이 과정중 mannose가 94% 제거되었고 펩티드결합의 파괴나 subunit의 분해는 없다고 확인되었다. 이렇게 얻어진 당이 제거된 7S 단백질과 원래의 7S 단백질을 비교하여 탈당잔기에 의한 변화를 실험한 결과 열에대한 안정성과 비점도는 감소하였고, α-키모트립신에 의한 분해속도는 증가하였다. 또한 pH의 변화에 따른 용해도 차이에서는 등전점이 산성쪽으로 이동하였고, NaCl 농도에 따른 용해도는 크게 변화하였다.
