Self-Assembled monolayers of carboxyl-terminated alkanethiols, which is negatively charged in pH 7.0, were used to facilitate the electron transfer between the positively charged protein and the electrode. Mercaptoacetic acid, 3-mercapto acetic acid and L-cysteine were investigated as promoters for the electron transfer between cytochrome c and electrode. In case of L-cysteine, as it has both positive and negative group, it can be a candidate for a new modifier to facilitate positively charged protein or negatively charged protein. Our investigation of L-cysteine shows that the electron transfer occurs successfully to both cytochrome c (Cyt c) and pyrroloquinoline quinone (PQQ). The covalent bond is made by 1-ethhy-3-(3-dimethlyaminopropyl carbodiimide (EDC) between Cyt. c and monolayer. Then PQQ was electrostatically adsorbed same monolayer. Cyclic voltammograms show that both molecules do not interfere each other and electron transfer is appreciable.
금 전극 위에 사이올 치환체를 가진 메켑토아세틱 산과 메켑토프로피오닉 산을 자기 조립 단일층을 형성시켰다. 이러한 단일층 위에 정전기적 인력을 통해 사이트크롬을 고정시키고 순환 전압-전류법을 통해 전극과 사이트크롬 사이에서 전자 전달 반응이 일어남을 연구하였다. 전극과 사이트크롬 사이의 전자 전달 반응은 자기 조립 박막층, 결합 종류, 지지전해질등에 영향을 받았다. 시스테인을 금 전극 위에 자기조립 단일층을 형성하며 사이토크롬를 정전기적 인력 또는 공유결합을 통해 고정시키고 전자 전달 반응이 진행되었다. 양전하를 띤 사이토크롬과 음전하를 띤 피큐큐를 동시에 시스테인에 고정시키는 실험을 통해 정전기적 반발력에도 불구하고 자기 조립 단일층과 단백질이 서로 결합하고 전극과 전자 전달 반응을 함을 알 수 있었다.
