ADP-glucose pyrophosphorylase (AGPase, EC2.7.7.27) catalyzes the key regulatory step in starch biosynthesis. cDNA clones encoding two different AGPase polypeptides denoted small subunit (BCAGPS) and large subunit (BCAGPL) were isolated from Chinese cabbage (Brassica campestris L. spp. pekinensis) cDNA library. The BCAGPS cDNA has an 1557 base pairs open reading frame which encodes a protein of deduced 519 amino acids. The deduced amino acid sequence exhibits a high degree of homology with small subunit AGPase proteins from potato (with 90% of identical amino acid) and pea (with 89% of identical amino acid). The BCAGPL cDNA has an 1662 base pairs open reading frame which encodes a protein of deduced 554 amino acids. The deduced amino acid sequence exhibits a homology with large subunit AGPase proteins from potato (with 72% of identical amino acid) and pea (with 66% of identical amino acid).
It is also appeared that the small subunit is more conserved among the different plants and the large subunit more divergent. Deduced amino acid comparisons with other plants revealed conserved regions important for substrate binding and allosteric regulation of AGPase enzyme.
ADP-glucose pyrophosphorylase(AGPase, EC 2.7.7.27)는 식물의 전분생합성에 있어 중요한 조절 역할을 촉매하는 효소이다. 본 실험은 배추(Brassica campestris L. spp. pekinensis) cDNA library로 부터 AGPase small subunit(BCAGPS)과 large subunit(BCAGPL) 유전자를 클로닝하였다. BCAGPS cDNA는 1557개의 염기쌍으로 구성되어 있으며 519개의 아미노산으로 구성된 단백질을 암호화하는 것으로 추정된다. 추론된 아미노산을 다른 식물의 AGPase small subunit 단백질과 비교한 결과 감자와 90%, 완두콩과 89%의 높은 상동성을 보였다. BCAGPL cDNA는 1662개의 염기쌍으로 구성되어 있으며 554개의 아미노산으로 구성된 단백질을 암호화하는 것으로 추정된다. 추론된 아미노산을 다른 식물의 AGPase large subunit 단백질과 비교한 결과 감자와 72%, 완두콩과 66%의 상동성을 보였다. 따라서 배추 AGPase의 small subunit은 large subunit에 비해 다른 식물들 간에 그 염기서열 및 단백질 서열이 잘 보존되어 있는 것으로 생각된다. 추론된 아미노산 서열을 E. coli 및 다른 식물의 AGPase와 비교한 결과 효소의 기질이 결합하는 부위 및 allosteric 조절부위가 잘 보존되어 있는 것으로 나타났다.
